Eine α-Aminosäure trägt am Kohlenstoffatom neben der Carboxygruppe (dem α-C-Atom) eine Aminogruppe $-\mathrm{NH_2}$, ein Wasserstoffatom und einen Rest R, allgemein $\mathrm{H_2N{-}CH(R){-}COOH}$. In Proteinen kommen 20 verschiedene Aminosäuren vor, die proteinogenen Aminosäuren. Sie unterscheiden sich nur im Rest R. Der Rest bestimmt, wie sich die Aminosäure in Wasser und im Protein verhält.

In Wasser gibt die saure Carboxygruppe ein Proton an die basische Aminogruppe desselben Moleküls ab. Es entsteht ein Zwitterion (inneres Salz) mit einer positiven und einer negativen Ladung. Deshalb sind Aminosäuren kristalline Feststoffe mit hohen Schmelztemperaturen (Glycin zersetzt sich bei etwa 230 °C) und lösen sich gut in Wasser.

Die Ladung hängt vom pH-Wert ab:

Der pH-Wert, bei dem die Gesamtladung null ist, heißt isoelektrischer Punkt (pI). Bei Aminosäuren mit ungeladenem Rest liegt er in der Mitte der beiden pKs-Werte: $\mathrm{pI} = \frac{pK_1 + pK_2}{2}$. Für Glycin gilt mit $pK_1 = 2{,}3$ und $pK_2 = 9{,}6$ ein pI von 5,95, also etwa 6. Asparaginsäure hat einen zweiten sauren Rest, ihr pI liegt bei etwa 2,8. Lysin hat einen zweiten basischen Rest, sein pI liegt bei etwa 9,7.

Die Carboxygruppe einer Aminosäure reagiert mit der Aminogruppe einer zweiten unter Wasserabspaltung (Kondensation). Die Gruppe $-\mathrm{CO{-}NH}-$ heißt Peptidbindung. Zwei Aminosäuren ergeben ein Dipeptid, drei ein Tripeptid, viele ein Polypeptid. Proteine sind Polypeptide, meist mit mehr als 100 Aminosäuren. Das Kettenende mit freier Aminogruppe heißt N-Terminus, das mit freier Carboxygruppe C-Terminus, und man schreibt von N nach C. Gly-Ala und Ala-Gly sind deshalb verschiedene Dipeptide. Die Peptidbindung hat teilweise Doppelbindungscharakter. Sie ist daher eben und nicht frei drehbar.

Ein Protein hat vier Strukturebenen:

Hämoglobin besteht zum Beispiel aus vier Ketten und hat daher eine Quartärstruktur. Die Primärstruktur legt über die Reste fest, wie sich die Kette faltet.

Bei der Denaturierung bricht die Raumstruktur (Sekundär-, Tertiär- und Quartärstruktur) zusammen. Die Primärstruktur bleibt erhalten, denn die Peptidbindungen werden nicht gespalten. Auslöser sind Hitze, starke Säuren und Laugen, Schwermetall-Ionen, Ethanol und Harnstoff. Das Protein verliert seine Funktion und wird unlöslich: Eiklar gerinnt. Meist ist das nicht umkehrbar.

Enzyme sind Proteine, die als Biokatalysatoren Reaktionen beschleunigen, indem sie die Aktivierungsenergie senken. Das Substrat bindet an das aktive Zentrum, eine Tasche, die zu Form und Ladung des Substrats passt. Darum wirkt ein Enzym meist nur auf wenige Stoffe und bewirkt nur eine Reaktion. Weil die Raumstruktur nötig ist, arbeiten Enzyme nur in einem engen Bereich von Temperatur und pH-Wert (Pepsin im Magen bei pH etwa 2, Trypsin im Dünndarm bei etwa 8). Bei zu hoher Temperatur denaturiert das Enzym.

Salpetersäure und Lauge ätzen. Du trägst eine Schutzbrille und arbeitest nur unter Aufsicht. Eine einzelne Aminosäure gibt keine Biuret-Reaktion, denn sie hat keine Peptidbindung.

Bei der Elektrophorese wandern geladene Teilchen in einem elektrischen Feld durch ein Trägermaterial (Gel oder Papier), das mit einer Pufferlösung getränkt ist. Der Puffer hält den pH-Wert fest. Ist der pH-Wert kleiner als der pI, ist die Aminosäure positiv und wandert zum Minuspol (Kathode). Ist er größer, ist sie negativ und wandert zum Pluspol (Anode). Beim pH-Wert gleich pI wandert sie nicht. Aminosäuren mit verschiedenem pI lassen sich so trennen und danach mit Ninhydrin sichtbar machen.