Monosaccharide (Einfachzucker) wie Glucose und Fructose haben sechs C-Atome und die Summenformel $\mathrm{C_6H_{12}O_6}$. Zwei Monosaccharide verbinden sich unter Abspaltung von Wasser (Kondensation) durch eine glykosidische Bindung zu einem Disaccharid: Saccharose besteht aus Glucose und Fructose, Maltose aus zwei Glucosen. Polysaccharide sind lange Ketten aus vielen Glucosebausteinen:

α- und β-Glucose unterscheiden sich in der Stellung einer OH-Gruppe am ersten C-Atom. Weil verschiedene Enzyme zu den Bindungen passen, verdaut der Mensch Stärke, nicht aber Cellulose.

Lipide lösen sich kaum in Wasser. Fette bestehen aus einem Glycerin-Molekül und drei Fettsäuren, die über Esterbindungen unter Wasserabspaltung verknüpft sind. Gesättigte Fettsäuren haben nur Einfachbindungen und gerade Ketten. Sie packen dicht und sind bei Raumtemperatur fest (Butter). Ungesättigte Fettsäuren haben Doppelbindungen zwischen C-Atomen, die die Kette knicken. Sie packen locker, die Fette sind flüssig (Öle). Fette speichern Energie (etwa 39 kJ je Gramm, Kohlenhydrate und Proteine etwa 17 kJ je Gramm) und isolieren gegen Kälte. Phospholipide sind Membranbausteine.

Eine Aminosäure hat ein zentrales C-Atom mit einer Aminogruppe ($-\mathrm{NH_2}$), einer Carboxygruppe ($-\mathrm{COOH}$), einem H-Atom und einem Rest R. Es gibt 20 Standardaminosäuren mit verschiedenen Resten. Der Rest bestimmt, ob die Aminosäure unpolar, polar, geladen oder schwefelhaltig ist. Zwei Aminosäuren verbinden sich unter Abspaltung von Wasser durch eine Peptidbindung ($-\mathrm{CO-NH}-$). Viele Aminosäuren bilden ein Polypeptid, ein Protein besteht aus einem oder mehreren davon.

Bei der Denaturierung (Hitze, Säure, Lauge, Schwermetall-Ionen) zerfallen Sekundär-, Tertiär- und Quartärstruktur. Die Primärstruktur bleibt erhalten, aber das Protein verliert seine Form und damit seine Funktion. So wird Eiklar fest.

Enzyme sind Proteine, die Reaktionen beschleunigen und dabei nicht verbraucht werden: Biokatalysatoren. Sie senken die Aktivierungsenergie, die Energie, die eine Reaktion braucht, um in Gang zu kommen. Die Lage des Gleichgewichts ändern sie nicht. Der Ausgangsstoff heißt Substrat. Ein Enzym ist substratspezifisch (es setzt nur bestimmte Substrate um) und wirkungsspezifisch (es katalysiert nur eine Reaktionsart). Namen enden meist auf -ase, zum Beispiel Amylase, die Stärke abbaut, und Katalase, die das Zellgift Wasserstoffperoxid in Wasser und Sauerstoff zerlegt.

Das aktive Zentrum ist eine Tasche aus wenigen Aminosäureresten. Dort wird das Substrat gebunden und umgesetzt. Es entsteht der Enzym-Substrat-Komplex, danach das Produkt, und das Enzym liegt unverändert vor.

Nach dem Schlüssel-Schloss-Prinzip (Emil Fischer, 1894) passt das Substrat starr in das aktive Zentrum. Nach dem Induced-fit-Modell (Koshland, 1958) passt sich das aktive Zentrum erst beim Binden dem Substrat an. Das erklärt, warum Enzyme auch ähnliche Stoffe binden können, und gilt heute als besser belegt.

Temperatur: Wärme beschleunigt die Teilchenbewegung. Nach der RGT-Regel (Reaktionsgeschwindigkeit-Temperatur-Regel) verdoppelt bis verdreifacht sich die Reaktionsgeschwindigkeit je 10 K Erwärmung. Über dem Optimum (bei menschlichen Enzymen etwa 37 °C) denaturiert das Enzym, und die Aktivität fällt steil auf null. Kälte denaturiert nicht, sie verlangsamt nur.

pH-Wert: Der pH-Wert verändert die Ladung der Reste und damit Form und aktives Zentrum. Jedes Enzym hat ein pH-Optimum: Pepsin im Magen bei etwa pH 2, Amylase im Speichel bei etwa pH 7.

Substratkonzentration: Bei wenig Substrat steigt die Geschwindigkeit fast proportional. Dann flacht die Kurve ab, bis alle aktiven Zentren besetzt sind (Sättigung). Mehr Substrat steigert die Geschwindigkeit nicht weiter, nur mehr Enzym würde sie erhöhen.

Ein Hemmstoff setzt die Aktivität eines Enzyms herab.

Bei der kompetitiven Hemmung wird dieselbe Höchstgeschwindigkeit erreicht, nur erst bei höherer Substratkonzentration. Bei allosterischer und irreversibler Hemmung sinkt der Höchstwert, weil weniger Enzyme arbeiten. Ethanol konkurriert mit Methanol um das aktive Zentrum der Alkoholdehydrogenase und kann deshalb bei einer Methanolvergiftung als ärztlich gegebenes Gegenmittel dienen, denn es entsteht weniger giftiges Abbauprodukt. Penicillin bindet fest an ein Enzym, das Bakterien für den Bau ihrer Zellwand brauchen.

Stoffwechselwege sind Ketten von Reaktionen, jede mit eigenem Enzym. Die Zelle steuert sie, damit sie nur herstellt, was sie braucht:

• Endprodukthemmung: Das Endprodukt hemmt allosterisch das erste Enzym der Kette. Ist genug Endprodukt da, sinkt die Produktion, wird es verbraucht, ist das Enzym wieder aktiv. Das ist eine negative Rückkopplung, ähnlich wie beim Thermostat.
• Allosterische Aktivierung: Manche Effektoren steigern die Aktivität.
• Phosphorylierung: Das Anheften einer Phosphatgruppe schaltet Enzyme an oder aus.
• Inaktive Vorstufen: Pepsin wird als Pepsinogen gebildet und erst im Magen aktiviert, das schützt die Zelle.
• Räumliche Trennung: Die Enzyme eines Wegs liegen in einem Kompartiment dicht beieinander.